Polski naukowiec rozpracował enzym duży w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego wpływanie prawdopodobnie żyć podstawowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże mogą już posiadać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszystkiego świata
– Stanowi toż oczywiście wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych również o materiałach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w współczesnym wirusie. – To ułatwia mu trwanie. Zahamowanie sprawiania tego enzymu natychmiast powoduje, iż ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby tworzenie tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był wielki, natomiast były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, iż istnieje taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim rolę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niemały nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS również jej głównego inhibitora. Kilka lat później na resztę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest wyjątkowo zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z całym światem
Jak uczy, istnieje więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w roli P1”). – U ludzi praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że gdy powstaną leki uderzające w obecny enzym, zatem będą one niszczyć wirusowi, a teraz nie człowiekowi. I zatem świadczy, iż będą trochę toksyczne.
Praca (z sukcesami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje wciąż w trakcie recenzowania, tylko jego zespół już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest tani online. – Więc stanowi prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestników – zaznacza naukowiec. I liczy, iż w mało dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i propozycjami współpracy przedstawiają się światy z nowych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedyna z najistotniejszych informacji, jakie można liczyć o tym enzymie. To jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się łączyć w głównych rolach. – Możemy powiedzieć, lub zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i poprawiać do niego nawet leki, które już znajdują się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże mogą już posiadać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Właśnie na celowniku mamy inne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo akcji jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli odbyć swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i osiągać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie istnieją w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewnie ona podawać do projektowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
